Zürich – Forschende der Universität Zürich (UZH) arbeiten mit einem neuen leistungsstarken Kernspin-Resonanz-Spektrometer an der Analyse komplexer biomolekularer Strukturen. Ziel ist, Erkenntnisse in molekularbiologischer Grundlagenforschung, für die Medizin oder die Entwicklung neuer pharmazeutischer Stoffe zu gewinnen.
(CONNECT) Forschende der Universität Zürich (UZH) arbeiten mit einem neuen, im November 2025 installierten Kernspin-Resonanz-Spektrometer (Nuclear Magnetic Resonance/NMR) an der Analyse komplexer biomolekularer Strukturen. Wie aus einer Mitteilung hervorgeht, wollen die Wissenschaftler um Oliver Zerbe diese Strukturen analysieren, um daraus Erkenntnisse sowohl für die biochemischen Grundlagenforschung als auch für Medizin und Pharmakologie zu gewinnen.
Gemäss dem Wirkprinzip eines Kernspin-Resonanz-Spektrometers richten sich die Spins von Atomen wie Kohlenstoff oder Wasserstoff in einem Magnetfeld aus. Sendet man auf eine solche Probe – zum Beispiel in Flüssigkeit eingebrachte organische Moleküle – Radiowellen, so lassen sich deren Echos als ein NMR-Spektrum messen. Je grösser diese Moleküle sind, desto komplexer ist das Spektrum. Für die Forschung bedeutet dies, ein NMR-Spektrometer aufzubauen, das eine hohe Resonanzfrequenz aufweist, um alle von der Probe reflektierten Signale getrennt detektieren zu können. Dies ist mit der neuen Anlage an der UZH möglich, die eine Feldstärke von 25,8 Tesla aufbauen kann. „Die Auflösung ist bei diesem Spektrometer einfach deutlich höher als bei bisherigen Geräten: ähnlich wie bei einem grösseren Chip für eine Kamera“, wird Oliver Zerbe, Ko-Leiter des NMR-Teams, in der Mitteilung zitiert. „Damit können wir zum Beispiel besser erkennen, wie Substanzen an grosse, komplizierte Moleküle in bakteriellen Zellen binden.“
Aktuell untersucht Zerbes Team die antibakterielle Wirkung des natürlich vorkommenden Proteins Thanatin. Einsichten aus der NMR-Spektroskopie sollen Möglichkeiten offerieren, Thanatin so zu verändern, dass es den Aufbau von bakteriellen Schutzhüllen hindert. Ein weiteres Forschungsobjekt ist die Strukturaufklärung intrinsisch ungeordneter Proteine (Intrinsically Disordered Proteins/IDP), die keine fixe Struktur haben, sondern zum grossen Teil aus beweglichen Ketten bestehen. IDP dienen unter anderem als Signalüberträger bei Zellteilungen. Ein prominentes Beispiel von IDP ist das weltweit erforschte p53-Molekül, das im normalen Zustand verhindert, dass sich Zellen mit geschädigter Erbinformation teilen.
Das 1,2-Gigahertz-NMR-Spektrometer ist eines von drei derartigen Geräten, die derzeit in Europa der Forschung zur Verfügung stehen. Die Kosten in Höhe von 13,5 Millionen Franken teilen sich neben der UZH die Eidgenössische Technische Hochschule Zürich (ETH) und die Universität Basel im Rahmen eines gemeinsamen Nutzungsvertrags (Swiss High-field-NMR Facility). ce/ww
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